Amylaza trzustkowa

Amylaza jest enzymem trawiennym u ludzi wydzielanym głównie przez trzustkę i ślinianki, a w innych tkankach występującym w śladowych ilościach. Podstawową rolą amylaz, jest rozkładanie wiązań glikozydowych cząsteczek skrobi.  α-amylaza (1,4 α D glikanohydrolaza) jest enzymem katalizującym hydrolityczny rozpad wiązań 1,4-α-glikozydowych polisacharydów, takich jak skrobia, amylopektyny czy glikogen. W polisacharydach i oligosacharydach wiązania glikozydowe są hydrolizowane równocześnie. Maltotrioza, najmniejsza jednostka jest hydrolizowana do maltozy i glukozy, ale bardzo powoli. Występują dwa izoenzymy α-amylazy: pochodzenia trzustkowego (P) i śliniankowego (S). Izoenzym (P) jest charakterystyczny dla trzustki, natomiast izoenzym (S) pochodzi z wielu źródeł. U ludzi α-amylaza występuje w gruczołach ślinowych, łzach, pocie, mleku, płynie owodniowym, płucach, jądrach, nabłonku jajowodów. Podwyższony poziom amylazy może towarzyszyć różnym schorzeniom, w tym chorobom trzustki, ślinianek i jelit, a także zmniejszonemu klirensowi metabolicznemu i makroamylazemii. Nieprawidłowo podwyższone stężenie amylazy obserwuje się u ponad 30% osób z chorobami wątroby i ok. 20% z kwasicą ketonową cukrzycową.
Z powodu mało charakterystycznych objawów klinicznych oznaczenie aktywności enzymów jest istotne w diagnostyce chorób trzustki. Zamiast oznaczania aktywności swoistej α-amylazy całkowitej, korzystne jest oznaczanie aktywności α-amylazy trzustkowej. Oznaczanie aktywności α-amylazy trzustkowej wykorzystuje się głównie w diagnostyce i monitorowaniu: ostrego zapalenia trzustki (OZT) i ostrego ataku w przebiegu przewlekłego zapalenia tego narządu. Wartość diagnostyczna α amylazy trzustkowej, jej czułość i specyficzność, jest porównywalna z wartością diagnostyczną lipazy, uważanej powszechnie za enzym swoisty dla trzustki. W diagnostyce OZT czułość α-amylazy trzustkowej jest o 38 % wyższa od czułości α amylazy całkowitej, gdy są oznaczane równolegle.